Cientistas demonstraram, pela primeira vez, a orientação controlada do complexo fotossintético Photosystem I (PSI) sobre grafeno e ligaram diretamente essa organização molecular ao aumento do fluxo de elétrons em fotoanodos. O trabalho, publicado em 11 de novembro de 2025 na revista Advanced Functional Materials, utilizou criomicroscopia eletrônica (cryo-EM) para visualizar a posição das proteínas com resolução quase atômica.
O PSI é um grande complexo proteico responsável pela separação de cargas na fotossíntese natural. Fora da célula, o desempenho desse sistema depende fortemente de como ele se conecta ao eletrodo. Quando a proteína se prende de forma aleatória, parte da energia se perde por caminhos de recombinação.
Como o alinhamento foi obtido
A equipe inseriu uma cauda de seis histidinas (His6) na subunidade PsaD, localizada próxima ao centro redutor FB do PSI. Em seguida, cobriu uma monocamada de grafeno com pireno-NTA contendo níquel. O anel de pireno adere ao grafeno e o grupo NTA-Ni2+ liga-se com alta afinidade às histidinas, formando uma ponte que força o PSI a ancorar-se com a face emissora de elétrons voltada para o eletrodo.
Como controle, os pesquisadores prepararam a mesma superfície, mas utilizaram PSI sem a etiqueta His6, permitindo apenas adsorção inespecífica.
Visualização direta por cryo-EM
Centenas de micrografias foram analisadas por reconstrução de partícula única. Nos filmes, o PSI nativo aparecia deitado sobre o grafeno, configurando um contato lateral pouco eficiente. Já a amostra modificada revelou cerca de 40 % dos complexos alinhados com o lado redutor encostado no grafeno, exatamente como planejado. Um segundo conjunto de dados confirmou a mesma proporção, indicando reprodutibilidade.
Impacto no desempenho fotoeletroquímico
Os dispositivos foram montados em óxido de estanho dopado com flúor (FTO) revestido por grafeno de camada única submetido à mesma química de superfície. Sob iluminação e potencial de +1,11 V versus RHE, o eletrodo com PSI orientado gerou 150 µA cm-2 após uma hora, frente a 49,6 µA cm-2 da amostra com proteínas aleatórias.
Imagem: Nanowerk https
Testes adicionais revelaram os caminhos eletrônicos: a remoção de oxigênio reduziu correntes fotocátodicas em potenciais negativos, e a ausência de ascorbato (doador de elétrons para reabastecer P700) derrubou a corrente anódica de 8,43 para 0,9 µA cm-2 em potenciais positivos.
Estabilidade prolongada
Em operação contínua por quatro horas, o fotoanodo orientado manteve 147 µA cm-2. Após 16 dias de armazenamento a 4 °C no escuro, o mesmo eletrodo perdeu apenas 16 % da atividade inicial em novo teste de uma hora, indicando que tanto a proteína quanto o ligante níquel-quelato permaneceram intactos.
O estudo demonstra que a criomicroscopia eletrônica pode guiar o design de interfaces biohíbridas ao revelar, diretamente, a relação entre ordem molecular e desempenho eletrônico. A estratégia de usar etiquetas metálicas e ligantes quelantes pode ser estendida a outras enzimas redox que exigem orientação específica para transferência de carga eficiente.
Com informações de Nanowerk
